Recombinant Cynomolgus GM-CSF R alpha Protein

N-糖苷酶F(PNGaseF)是一種酰胺水解酶，經(jīng)過和平空間站伊麗莎菌克隆，主要由腦膜炎膿桿菌等革蘭氏陰性菌分泌。酵母重組表達N-糖苷酶F（比活性：750000U/mL），可以裂解由天冬酰胺連接的高甘露糖、雜合和復(fù)雜的寡糖糖蛋白。PNGaseF的切割位點為糖蛋白內(nèi)側(cè)N-乙酰葡萄糖胺（GlcNAc）和天冬酰氨殘基之間的酰胺鍵，同時將酶解后蛋白上的天冬氨酰轉(zhuǎn)化為天冬氨酸。本產(chǎn)品帶his標(biāo)簽，常應(yīng)用于抗體及其相關(guān)蛋白完全去糖基化。另外，我司還提供其他類型的糖苷酶，包括酵母重組表達的N-糖苷酶F，糖苷內(nèi)切酶H，糖苷內(nèi)切酶S。產(chǎn)品信息產(chǎn)品性質(zhì)中文別名（Chinesesynonym）N-糖酰胺酶F；N-糖苷酶F英文別名（Englishsynonym）PNGaseF來源（Source）酵母重組表達分子量（Molecularweight）36kDa比活性（Specificactivity）750000U/mL緩沖液組分（Buffer）20mMTris-HClpH7.5,50mMNaCl,5mMEDTA,50%Glycerolα-凝血酶的多面性質(zhì)在其臨床使用中提出了挑戰(zhàn)，特別是在平衡其止血效果與血栓形成風(fēng)險之間。Recombinant Cynomolgus GM-CSF R alpha Protein,His Tag

表達與純化：重組抑肽酶在大腸桿菌中得到了高效表達，并通過純化過程獲得了純度達到95%以上的產(chǎn)品?；钚则炞C：重組抑肽酶展現(xiàn)出與天然抑肽酶相似的酶學(xué)性質(zhì)，能夠有效抑制胰蛋白酶的活性。穩(wěn)定性測試：重組抑肽酶在推薦的儲存條件下（-20oC至2-8oC）具有長達24個月的穩(wěn)定性。討論生產(chǎn)優(yōu)勢：大腸桿菌表達系統(tǒng)具有成本低、表達速度快、易于擴大生產(chǎn)等優(yōu)點。此外，重組抑肽酶無動物源性，減少了病毒污染的風(fēng)險，提高了產(chǎn)品的安全性?？蒲袘?yīng)用：重組抑肽酶可廣泛應(yīng)用于科研領(lǐng)域，如蛋白純化、細(xì)胞培養(yǎng)、分子生物學(xué)實驗等，提供了一種穩(wěn)定且可靠的實驗工具。工業(yè)生產(chǎn)：在工業(yè)生產(chǎn)中，重組抑肽酶可用于重組蛋白藥物的生產(chǎn)過程中，防止蛋白酶降解，提高產(chǎn)品純度和產(chǎn)量。結(jié)論大腸桿菌表達的重組抑肽酶具有高純度、高活性和良好的穩(wěn)定性，是一種理想的科研和工業(yè)用蛋白酶抑制劑。其無動物源性和高生產(chǎn)效率的特點，為生物技術(shù)領(lǐng)域提供了一種安全、經(jīng)濟的替代品。Recombinant Human CD300A Protein,hFc Tag透明質(zhì)酸的衍生物可以作為基因傳遞的載體，或用于疫苗佐劑，增強反應(yīng)。

CD30活性艾利莎數(shù)據(jù):固定化抗CD30抗體,板上的氫氟碳化合物標(biāo)記為0.5歐氏/毫升(100歐氏/井)。生物化人CD30的劑量反應(yīng)曲線,以49ng/ml的EC50作為標(biāo)記。艾麗莎數(shù)據(jù):固定了人的CD30配體,他的標(biāo)簽在板上5g/ml(100ml/井)。用酶聯(lián)免疫吸附法測定人CD30的劑量反應(yīng)曲線,標(biāo)記為27.1ng/ml的EC50。產(chǎn)品用Lal法測定每一種蛋白質(zhì)。制劑在PBS(PPS)中用0.22離子過濾溶液凍干(PH7.4)。通常在凍干前添加5%海藻糖作為保護劑。復(fù)溶離心管打開前。建議重組到超過100克/毫升的濃度(凍干通常使用1毫克/毫升溶液)。在蒸餾水中溶解凍干蛋白。運輸與保存方法冰袋運輸。-20℃至-80℃保存，一年有效期。復(fù)溶后，-20至-80°C，在未開封狀態(tài)下保存3-6個月。復(fù)溶后，2-8°C保存2-7天。建議使用時分裝凍存，避免反復(fù)凍融。注意事項1.避免反復(fù)凍融。2.為了您的安全和健康，請穿實驗服并戴一次性手套操作。3.本產(chǎn)品作科研用途！產(chǎn)品數(shù)據(jù)

Enterokinase,Recombinant,ExpressedinE.coli大腸桿菌表達重組腸激酶(不帶標(biāo)簽)注意事項1.本產(chǎn)品所講述的緩沖體系需要自行配置。2.不建議37℃條件下酶切，可能會有非特異性酶切出現(xiàn)。3.在＞200mM咪唑，或＞200mMNaCl，或＞5%甘油，酶切會受到影響。如果樣品溶液中含有上述成分的一種或多種，為獲得理想的酶切結(jié)果，請先將樣品透析到25mMTris-HCl8.0緩沖液中，然后再進行酶切實驗；若不方便透析，可將樣品稀釋到咪唑含量在100mM以下，NaCl濃度在50mM以下，甘油濃度小于5%以下進行酶切，酶的用量與蛋白比例不變；若干擾因素很多，且不便去除，需要適當(dāng)增加酶量或延長酶切時間，有助于得到理想的酶切效果。4.磷酸鹽對Enterokinase有很強的抑制作用，痕量的磷酸鹽都會嚴(yán)重影響Enterokinase的活性，因此在酶切體系內(nèi)不能存在磷酸鹽。5.本品是具有高酶活力重組腸激酶，切割蛋白使用量少，可不考慮除去。后續(xù)如需去除重組腸激酶，可用陰離子交換樹脂（如DEAE-FF）對其進行洗脫。推薦洗脫條件如下：平衡緩沖液：25mMTris-HClpH8.0洗脫緩沖液：25mMTris-HClpH8.0，含100mMNaCl6.蛋白酶切效果不好，可適當(dāng)增加酶量，或適當(dāng)延長酶切時間。在蛋白質(zhì)的晶體學(xué)研究中，去除糖鏈可以幫助獲得去糖基化的蛋白質(zhì)，這有助于更清晰地解析蛋白質(zhì)的三維結(jié)構(gòu)。

牛血漿作為肉制品工業(yè)的重要副產(chǎn)品，其中富含的纖維蛋白原具有經(jīng)濟和醫(yī)學(xué)價值。本文綜述了牛血漿中纖維蛋白原的提取方法、結(jié)構(gòu)特性、生物學(xué)功能以及在醫(yī)學(xué)領(lǐng)域的應(yīng)用前景。引言纖維蛋白原是血漿中的關(guān)鍵凝血因子，對于止血和傷口愈合至關(guān)重要。由于其在醫(yī)學(xué)領(lǐng)域的廣泛應(yīng)用，牛血漿中纖維蛋白原的提取和應(yīng)用受到了科研工作者和醫(yī)學(xué)界的高度關(guān)注。纖維蛋白原的結(jié)構(gòu)特性牛纖維蛋白原由α、β、γ三對多肽鏈組成，分子量約為340 kDa。這些多肽鏈通過二硫鍵連接，形成了纖維蛋白原穩(wěn)定的三維結(jié)構(gòu)。纖維蛋白原含有約4%的碳水化合物，對其生物學(xué)功能至關(guān)重要。提取與純化技術(shù)牛血漿中纖維蛋白原的提取通常采用鹽析法和有機溶劑沉淀法。鹽析法利用硫酸銨等中性鹽進行蛋白質(zhì)的沉淀，而有機溶劑沉淀法則使用乙醇等有機溶劑。這些方法簡便、成本低廉，適合大規(guī)模生產(chǎn)。然而，為了獲得高純度的纖維蛋白原，通常需要進一步的純化步驟，如離子交換色譜。透明質(zhì)酸的生產(chǎn)可以通過動物組織提取、微生物發(fā)酵或化學(xué)合成等方法進行。Recombinant Human CD300A Protein,hFc Tag

透明質(zhì)酸（Hyaluronic Acid，簡稱HA）是一種存在于人體和動物組織中的天然高分子多糖，稱為糖醛酸或玻尿酸。Recombinant Cynomolgus GM-CSF R alpha Protein,His Tag

3C樣蛋白酶(3CLpro)或主要蛋白酶(Mpro)，正式名稱為C30內(nèi)肽酶或3-胰凝乳蛋白酶樣蛋白酶，[2]是在冠狀病毒中發(fā)現(xiàn)的主要蛋白酶。它在11個保守位點切割冠狀病毒多蛋白。它是一種半胱氨酸蛋白酶，是蛋白酶PA家族的成員。它在其活性位點具有半胱氨酸-組氨酸催化二聯(lián)體并裂解Gln–(Ser/Ala/Gly)肽鍵。酶委員會將這個家族稱為SARS冠狀病毒主要蛋白酶(Mpro;EC3.4.22.69)。3CL蛋白酶對應(yīng)于冠狀病毒非結(jié)構(gòu)蛋白5(nsp5)。通用名中的“3C”指的是3C蛋白酶（3Cpro），是一種在小核糖核酸病毒中發(fā)現(xiàn)的同源蛋白酶。3C樣蛋白酶能夠催化裂解P1位谷氨酰胺和P1'位小氨基酸（絲氨酸、丙氨酸或甘氨酸）之間的肽鍵。例如，SARS冠狀病毒3CLpro可以自我切割以下肽：[3][4][5]TSAVLQ-SGFRK-NH2和SGVTFQ-GKFKK是對應(yīng)于SARS3C樣蛋白酶的兩個自切割位點的兩個肽該蛋白酶在冠狀病毒復(fù)制酶多蛋白(P0C6U8)的加工過程中很重要。它是冠狀病毒中的主要蛋白酶，對應(yīng)于非結(jié)構(gòu)蛋白5(nsp5)。[6]它在11個保守位點切割冠狀病毒多蛋白。3CL蛋白酶在其活性位點具有半胱氨酸-組氨酸催化二元組。[4]半胱氨酸的硫作為親核試劑，組氨酸的咪唑環(huán)作為一般堿基。Recombinant Cynomolgus GM-CSF R alpha Protein,His Tag